La estructura de la hemoglobina y el transporte respiratorio
¿Cómo es el transporte respiratorio de la hemoglobina?
La sangre es un líquido viscoso que circula por todo el cuerpo humano a través de vasos cerrados. Estos vasos contienen hemoglobina, un pigmento respiratorio de color rojo presente en los glóbulos rojos de la sangre, es una proteína que transporta oxígeno y que está compuesta por la globina y cuatro grupos Hemo.
Cuando la hemoglobina se une al oxígeno se denomina hemoglobina oxigenada , dando el aspecto rojo característico de la sangre arterial y cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida , y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa.
Los glóbulos rojos , conocidos también como eritrocitos o hematíes, son el componente más abundante de la sangre. Se fabrican en la médula ósea de algunos huesos largos , y la disminución en el número normal de glóbulos rojos produce anemia .
¿Cómo recuperar los glóbulos rojos?
El número de hemoglobina que solemos tener las personas es de 12 puntos aproximadamente. Para conseguir los puntos que te faltan puedes:
- Consumir alimentos ricos en hierro. ...
- Consumir frutas ácidas en las comidas. ...
- Cocinar los alimentos en una olla de hierro. ...
- Evitar alimentos que perjudiquen la absorción de hierro
- En casos mas extremos (6-8 puntos) se hacen transfusiones de sangre. Cada bolsa se sangre que te transfunden te suma 1 punto.
Depende del grado de enfermedad que tengas tarde en curarse más o menos tiempo, pero lo mínimo son 6 meses.
¿Cuál es la estructura de la hemoglobina?
La molécula de hemoglobina está compuesta por un grupo protéico y un grupo prostético. El grupo protéico está conformado por cuatro cadenas de globina. Y el grupo prostético está conformado por cuatro grupos hemo.
Cada grupo hemo está unido a una cadena de globina. Y a su vez, las cadenas de globina están unidas entre sí formando una estructura cuaternaria. Las uniones globina-globina se realizan a través de uniones entre aminoácidos, que pueden ser de dos tipos:
- Enlaces fuertes: entre 35 aminoácidos (α1 – β1 y α2 – β2).
- Enlaces débiles: entre 19 aminoácidos (α1 – β2 y α2 – β1).
En el centro de la molécula se sitúa el 2,3 difosfoglicerato (2,3 DPG), cuya función es la de regular la función de la hemoglobina.
Cada molécula de globina dispone de un repliegue donde se aloja el grupo hemo. La unión del grupo hemo con la globina se realiza a través de dos mecanismos:
- Mediante enlaces entre las cadenas laterales de ácido propiónico del grupo hemo y la cadena de globina.
- Por el hierro, que dispone de dos valencias libres. Una fija directamente la globina sobre un residuo de histidina, y la otra, por el lado opuesto, se une a una molécula de oxígeno. Y éste, a su vez, se une a otro residuo de histidina.
¿Cómo es la estructura de la globina?
Las cadenas de globina son polipéptidos formados por una determinada cantidad de aminoácidos. Existen 6 tipos diferentes de cadenas de globina:
Alfa (α)
Beta (β)
Gamma (γ)
Delta (δ)
Épsilon (ε)
Zeta (ζ)
Cada una de ellas cuenta con un número determinado de aminoácidos. Por ejemplo, las cadenas α poseen 141 aminoácidos, mientras que las β, γ y δ poseen 146 aminoácidos.
Las cadenas de globina poseen estructura primaria, secundaria y terciaria. Solo logran la estructura cuaternaria, característica de la hemoglobina, cuando se unen cuatro cadenas de globina. El tetrámero globínico está conformado por la unión de cadenas de globina con estructura terciaria. En la estructura terciaria de la globina surge el hueco donde se va a llevar a cabo la unión del grumo hemo con la globina.
¿Cómo es la estructura del grupo hemo?
El grupo hemo conforma el grupo prostético de la hemoglobina y es el responsable de su color rojo característico.
Está compuesto por la protoporfirina IX, en cuyo centro se sitúa el ión ferroso (Fe+2). La protoporfirina IX, a su vez, está compuesta por cuatro anillos pirrólicos.
¿Cuáles son los distintos tipos de hemoglobina y sus cadenas?
¿Por qué es tan importante la curva de disociación de la hemoglobina?
La representación gráfica del grado de saturación con respecto a la concentración de oxígeno recibe el nombre de curva de disociación de la hemoglobina. En la gráfica, representa la presión parcial de oxígeno a la cual la hemoglobina está saturada al 50%.
La curva de disociación se desplaza a izquierda o a derecha en función de la afinidad por el oxígeno. Esa afinidad viene determinada precisamente por la P50, y se puede ver alterada por los siguientes factores:
-
Un aumento de concentración de CO2 en el medio disminuye la afinidad.
-
El 2,3 difosfoglicerato disminuye la afinidad de la hemoglobina por el O2. Esto favorece su liberación a los tejidos.
-
El pH modifica la afinidad. Si desciende (aumenta la acidez, con un aumento de la concentración de hidrogeniones) la afinidad disminuye. El O2 se libera de la hemoglobina para unirse a los H+ y neutralizar el pH. A esta propiedad se le denomina efecto Bohr.
Bibliografías:
es la secuencia de Aa y su composición
Es una proteína de estructura es terciaria que forma parte de la hemoglobina, actuando como la parte proteica. Existen varios tipos de cadenas de globina, que se designan mediante letras griegas (alfa, beta, gamma, etc)
Es un grupo que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en un ion Fe2+ contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico.
Es uno de los trastornos de la sangre más común. Afecta a los glóbulos rojos y la hemoglobina. Se trata de la proteína en los glóbulos rojos que transporta el oxígeno desde los pulmones al resto del cuerpo. Es necesario el hierro para producir hemoglobina.
es un gas que es una medida de la actividad termodinámica de las moléculas del gas
Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula.
Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las proteínas
Es una propiedad de la hemoglobina que establece que a un pH menor, la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad